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摘要
为研究丙二酸盐克罗诺杆菌(Cronobacter malonaticus)中噬菌体休克蛋白A(phage shock protein A,PspA)的结构与功能，文章构建了PspA融合蛋白表达载体，但重组蛋白以包涵体形式大量表达；为获取较高浓度的可溶性蛋白进行后续探究，使用尿素裂解液使蛋白变性后，经多种方法复性GST-PspA包涵体蛋白，使其重新恢复生物学活性。研究结果表明，4℃低温条件下包涵体蛋白经尿素梯度稀释透析以控制复性速率，防止蛋白分子快速聚集，可以实现高效复性和纯化GST-PspA融合蛋白。为进一步探索Psp系统中各蛋白的功能及相互作用的研究提供一定的参考。
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单位食品与生物工程学院; 合肥工业大学
