Turbiscan法研究乳清分离蛋白乳液的冻融稳定性

作者：雷帆; 金伟平^*; 祝振洲; 何静仁; 程水源; 黄庆荣

来源：食品科技, 2020, 45(06): 297-303.

DOI：10.13684/j.cnki.spkj.2020.06.052

• 乳清分离蛋白
• 乳液
• 冻融稳定性
• pH
• Turbiscan

以乳清分离蛋白(WPI)为乳化剂,经高速剪切和高压均质制备O/W型乳液,并考察WPI稳定的乳液在不同pH条件下冻融循环1～3次后的稳定性。通过表征乳液的粒径、Zeta电位和Turbiscan等参数,探究冻融稳定性的变化规律及乳液冻融失稳的机制。结果表明:初始WPI稳定的乳液在pH7.0时粒径最小为144.7 nm,电位为—46.8 mV,初始乳液对pH的稳定性取决于乳滴表面电荷的变化。经冻融处理后,乳液在pH2.0和pH3.0条件下具有一定的冻融稳定性,而在pH4.0～7.0条件下表现出不同程度的失稳,并在pH5.0的乳液失稳过程中观察到了絮凝、聚结与沉淀现象。推测WPI稳定的乳液冻融失稳的主要原因为蛋白质冷冻变性而脱离油水界面。

• 单位
  武汉轻工大学