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摘要
研究酶解米糠蛋白中具有ACE抑制活性短肽组分及其序列,本实验采用等电点沉淀法提取米糠蛋白,经胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等单独或联合水解米糠蛋白,并采用Sephadex G-15凝胶层析和SP-Sephadex C-25离子交换层析分离各酶解组分。ACE抑制活性检测结果显示:酶解组分中含有较高抑制活性成分,其相对分子量在500单位以内。各组中活性最高的组分进行HPLC-MS分析,其中活性最高的胃蛋白酶联合胰蛋白酶酶解活性组分主要为Arg-Tyr、Met-Trp、Gly-Val-Tyr或Gly-Asp-Phe,其共同特征是C端具有苯环样结构,提示:这种环结构可能是ACE抑制剂的重要结构特征。
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单位华中科技大学同济医学院; 武汉轻工大学
