牦牛乳干酪苦味肽ACE抑制活性表征的分子机制

作者：杨保军; 梁琪^*; 宋雪梅

来源：中国食品学报, 2022, 22(05): 8-17.

DOI：10.16429/j.1009-7848.2022.05.002

• 牦牛乳硬质干酪
• 苦味肽
• 理化分析
• ACE抑制活性
• 分子对接

用生物信息学方法计算并分析牦牛乳硬质干酪中鉴定出的3种苦味肽RK7、VN10和SN12的理化特性，对肽结构做能量最小化处理，从PDB数据库获取血管紧张素转化酶（ACE）蛋白晶体的X射线衍射三维结构，通过分子对接和数据库比对评估和表征苦味肽的ACE抑制活性及其与ACE的作用机理。通过计算得出RK7、VN10和SN12的不稳定性指数分别为19.84,49.44和42.87，疏水性分别为42.86%,70.00%和66.67%。分子对接结果表明：ACE分子中的Ala356、His387、Phe391、Pro407、His410、Glu411、Ser517、Val518、Pro519残基为其与RK7和VN10结合的重要活性位点，RK7、VN10和SN12分别与ACE活性位点的氨基酸形成3,2个和0个氢键；RK7、VN10和SN12与ACE的结合表现出相似的分子机制，均结合于ACE的活性空腔内（X:35.46,Y:43.15,Z:55.47,R:9魡）；RK7、VN10和SN12与BIOPEP数据库中已知ACE抑制肽的最高相似度分别为57.14%,90.00%和75.00%。综合RK7、VN10和SN12与ACE活性位点氨基酸残基相互作用的情况和BIOPEP数据库比对结果预测出3种肽段的ACE抑制活性：VN10> RK7> SN12。本试验为理论层面和分子水平研究干酪苦味肽的ACE抑制活性提供参考。

• 单位
  甘肃农业大学