纳米花固定化α-乙酰乳酸脱羧酶的研究

作者：姜晓冬; 崔诗琦; 王世杰; 钱斯日古楞; 王红英^*

来源：食品科技, 2023, 48(05): 237-245.

DOI：10.13684/j.cnki.spkj.2023.05.012

• 固定化酶
• 纳米花
• α-乙酰乳酸脱羧酶
• 酶学性质
• 酶活力

目的：采用共沉淀法，合成了Zn3(PO4)2·4H2O-α-乙酰乳酸脱羧酶(α-ALDC)的纳米花固定化酶(以下简称α-ALDC@NFs)。探究其最适制备条件，并对其形态结构以及酶学性质进行了研究。方法：在搅拌条件下，向含有α-ALDC的PBS缓冲液中加入ZnSO4可形成α-ALDC@NFs。结果：在缓冲液pH7.4、酶浓度0.15 mg/mL、ZnSO4浓度0.05 g/mL、转速160 r/min、温度0℃、搅拌时间3 h条件下制得的α-ALDC@NFs状态最佳，α-ALDC@NFs的微观形貌呈盛开的雏菊形、大小均匀、分散性好。傅里叶变换红外光谱显示α-ALDC@NFs具有显著的酶蛋白质和PO43–的特征吸收；能谱分析结果显示，α-ALDC@NFs具有明显的Zn、P、O、C、N元素特征峰；X射线衍射结果进一步证明其载体为Zn3(PO4)2·4H2O。α-ALDC@NFs的最适反应温度和最适反应pH值分别为40℃、pH5；此时，其活力提高518.99%。结论：α-ALDC@NFs的活性相对游离酶有很大提高，且具有良好的温度稳定性和酸碱稳定性；在4℃下保存28 d后仍保留49.86%的初始活性，重复使用8次后酶活性仍剩余45.85%。该研究结果有望对α-ALDC的应用提供参考。

• 单位
  生物工程学院; 大连工业大学