帕金森病α-突触核蛋白朊蛋白样传播的研究进展

作者：周玲妍; 张振涛^*

来源：卒中与神经疾病, 2022, 29(06): 571-577.

DOI：10.3969/j.issn.1007-0478.2022.06.017

• 聚集体
• 病理性
• α-突触核蛋白
• 帕金森病
• 朊蛋白

<正>帕金森病(Parkinson’s disease,PD)是最常见的神经退行性运动障碍疾病，主要表现为运动症状，如运动迟缓、静止性震颤、肌强直和姿势不稳等[1]。PD患者也有大量的非运动症状如便秘、认知障碍、嗅觉减退和睡眠障碍等[2]。PD的主要病理表现是黑质致密部(Substantia nigra pars compacta,SNpc)多巴胺能神经元的选择性缺失，导致纹状体多巴胺水平的显著降低。引发这种病理变化的确切原因尚不完全清楚[3]。遗传因素、环境因素和衰老均促进多巴胺能神经元的变性死亡，残存的神经元内出现路易小体和路易神经突，主要由错误折叠的α-突触核蛋白(α-Synuclein,α-Syn)组成[4]。近年来，许多研究都发现α-Syn具有朊蛋白样特性，即错误折叠的α-Syn能够在神经元网络之间传播，并作为模板诱导细胞内的α-Syn发生聚集。本研究就α-Syn朊蛋白样传播对PD发病的影响进行总结。

• 单位
  武汉大学人民医院; 神经内科