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摘要
本文模拟牛乳的生理环境pH6.6、37℃水浴的条件下,运用荧光光谱、同步荧光光谱研究了青霉素与β-酪蛋白(β-casein)的相互作用。结果表明,通过青霉素对蛋白质内源荧光的猝灭作用,按照Stern-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据,比较了不同温度下猝灭速率常数后,确定了青霉素与β-酪蛋白发生了静态猝灭过程形成了稳定的非荧光基态复合物,并得到结合反应的结合常数及结合位点数。通过修饰Stern-Volmer方程后得到的双倒数方程计算出了青霉素与β-酪蛋白和牛血清白蛋白结合作用的热力学参数,并确定了青霉素与β-酪蛋白的主要作用为静电引力。又根据Fster的荧光共振能量转移理论计算出了青霉素与β-酪蛋白相互作用的结合距离,并进一步确定了反应过程中静态机理的存在。同步荧光光谱表明,青霉素与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用,进一步说明了青霉素在牛乳会与蛋白质作用形成稳定复合物。
