杏鲍菇分离蛋白和清蛋白的理化性质及功能分析

作者：魏君慧; 薛媛; 冯莉; 张若曦; 王小晶; 雷宏杰^*; 徐怀德^*

来源：食品科学, 2018, 39(18): 54-60.

• 杏鲍菇
• 分离蛋白
• 清蛋白
• 理化性质
• 功能特性

以杏鲍菇为原料,分别利用碱溶酸沉法提取杏鲍菇分离蛋白(Pleurotus eryngii protein isolate,PEPI)、Osborne法分离主要蛋白组分,并研究其理化性质和功能分析。结果表明,杏鲍菇的蛋白质量分数为17.57%(以干质量计),以杏鲍菇清蛋白(Pleurotus eryngii albumin,PEA)为主,占总分离蛋白组分的81.12%。PEPI和PEA中均含18种氨基酸,且必需氨基酸含量分别占总氨基酸含量的40.80%和40.51%。与PEPI相比,PEA的表面疏水性(265.25)显著高于PEPI(164.27)(P<0.05),而总巯基、二硫键含量较低,分别为61.53μmol/g和10.39μmol/g;热变性温度(100.98℃)低于PEPI(108.27℃),且PEA持水性(1.64 m L/g)、持油性(5.59 m L/g)显著低于PEPI(3.58、8.36 m L/g)(P<0.05)。PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随p H值的变化趋势均相似,在等电点时均为最低。傅里叶变换红外光谱显示PEPI和PEA的二级结构主要是β-折叠和β-转角,扫描电镜观察PEPI呈蜂巢结构。相比PEA,PEPI具有更好的理化性质和功能特性。

• 单位
  西北农林科技大学