纤维素外切酶CelC7的异源表达及降解黄原胶性能

作者：高媛; 郝淼闻; 李宪臻; 杨帆^*

来源：大连工业大学学报, 2023, 42(03): 163-168.

DOI：10.19670/j.cnki.dlgydxxb.2023.0302

• 黄原胶寡糖
• 纤维素外切酶
• 亚铁离子螯合活性

为开发新型黄原胶外切酶、获得聚合度高度集中的黄原胶活性寡糖，对来自牛瘤胃真菌的纤维素酶CelC7的编码基因进行全基因合成，并在大肠杆菌中进行异源表达。该基因大小为1 032 bp,编码344个氨基酸残基，表达蛋白产物理论分子质量为40 ku,属于糖苷水解酶GH7家族。该酶在大肠杆菌中高效可溶性表达，经过Ni-NTA亲和层析纯化后，可得到纯度达90%的纯酶。酶学性质分析结果表明，该酶最适反应温度为50℃,最适pH为6.0。CelC7能够有效地对黄原胶主链进行特异性切割，将其水解为低分子质量寡糖。亚铁离子螯合活性实验结果显示，该低分子质量寡糖对亚铁离子螯合活性的半清除活性IC50为3.60 mg/mL,表明成功制备黄原胶活性寡糖。

• 单位
  生物工程学院; 大连工业大学