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摘要
钙调蛋白(CaM)是一种多功能钙离子结合蛋白,作为对细胞内钙离子浓度变化的应答,它可以调节许多酶的活性.Q41C/K75C突变钙调蛋白(CaMSS)在N结构域端具有一个二硫键,此前研究表明,CaMSS对Ca2+亲合力明显降低.本研究结果发现,Ca2+和La3+与CaMSS的结合方式表现出了一种特殊的选择方式:Ca2+的结合位置为I,III和IV金属结合位点,而La3+与I,II和IV位点结合.综合文献和实验结果,我们提出一种结合机理的假设,即CaMSS的金属离子结合位点II(或III)可能通过长程效应,对另一端III(或II)的金属离子的结合发生响应,由于二硫键存在等原因,导致该位点丧失结合金属离子的合适蛋白构象.本研究结果为阐明金属离子与钙调蛋白结合的特异性机理提供了新的观点,也为以钙调蛋白为模版的蛋白设计提供了新思路.
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单位天然药物与仿生药物国家重点实验室
